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渡辺 宏; 佐藤 友太郎*
Agricultural and Biological Chemistry, 45(5), p.1215 - 1221, 1981/00
放射線抵抗性細菌を溶解する精製P2-2酵素の性質とその溶解作用について検討した。酵素反応の至適温度は60Cであり、至適pHは8.5であった。本酵素は中性緩衝液中では40Cまで安定であるが、80C15分の加熱で失活した。 2価金属イオンとPCMBやIAAは酵素活性を阻害した。Sephadex G-75から求めた分子量は16000である。M.radioduransやM.lysodeikticusの細胞壁から調製したペプチドグリカンはP2-2酵素によって溶解し、Freeのアミノ基を遊離するが、還元基やN-アセチルアミノ糖は遊離しなかった。従って本酵素はendopeptidaseであると考えられる。さらに、酵素を作用させたペプチドグリカンのN末端アミノ酸の分析結果から、P2-2酵素はペプチドグリカン中のD-アラニンのカルボキシル基側ペプチド結合を切断すると考えられる。